Les peptides bioactifs du lait : comment fonctionnent-ils ?
Alors que la valeur nutritionnelle des protéines du lait est très bien connue, la valeur fonctionnelle des peptides bioactifs, qui dérivent de la fragmentation de ces protéines, ne l’est pas autant. Cependant, au cours de ces dix dernières années, leur importance biologique a été reconnue. Nous allons, tout au long de cet article, approfondir ce sujet.
Que sont les peptides bioactifs ?
Pour comprendre l’origine des peptides bioactifs, nous pouvons visualiser chaque protéine comme un train de marchandises. Dans ces trains imaginaires, les wagons correspondent aux acides aminés.
Par ailleurs, dans cette comparaison, il existe 20 types de wagons différents et chaque train peut être aussi grand que nécessaire. Ainsi, le nombre et la combinaison de wagons dans chaque protéine est ce qui rend cette dernière unique.
En poursuivant avec cet exercice d’imagination, la digestion serait le processus de désassemblage de ces trains de marchandises. Les peptides sont les fragments qui résultent de la digestion des protéines. Il faut ici signaler que l’activité de ces peptides se base sur leur composition et leur séquence d’acides aminés inhérentes.
Comment se génèrent les peptides bioactifs du lait ?
Comme nous le commentions, les peptides sont des segments inactifs (ou encryptés) dans la séquence de la protéine originale. La digestion libère et active ces peptides pour qu’ils exercent différentes fonctions.
Les peptides bioactifs dérivent des protéines du lait et peuvent aussi bien se générer à la suite de l’action des enzymes digestifs que de celle des enzymes microbiens. Il est intéressant de savoir que le lait maternel contient ces deux composants :
- Les enzymes protéolytiques : les plus importants sont la pepsine, la trypsine et la chymotrypsine.
- Une charge microbienne, qui inclut une batterie de bactéries lactobacillus.
En général, la taille de ces séquences actives peut varier de 2 à 20 résidus d’acides aminés.
Où exercent-ils leur activité ?
Certains des peptides bioactifs exercent directement leurs effets dans la lumière gastro-intestinale. Cependant, d’autres fonctionnent dans les organes périphériques après avoir été absorbés par la muqueuse intestinale. Par ailleurs, on sait désormais qu’il est possible qu’un même peptide puisse exercer de multiples fonctions.
Quelles fonctions exercent les peptides bioactifs de lait maternel ?
On a démontré que les peptides dérivés des protéines du lait exercent une série d’activités affectant les systèmes digestifs, endocrinien, cardiovasculaire, immunitaire et nerveux. Plus spécifiquement, les effets des peptides bioactifs bénéfiques pour la santé incluent des activités antimicrobiennes, antioxydantes, antithrombotiques, anti-hypertension, immunomodulatrices et opioïdes, entre autres.
Effet immunomodulateur
L’allaitement maternel transmet l’immunité passive à travers de multiples facteurs et la libération gastro-intestinale de peptides immuno-stimulateurs dérivés des protéines du sérum. Par exemple, ces peptides libérés à travers la digestion par l’enzyme trypsine sont :
- Dérivées de la caséine β : l’hexapeptide de résidus 54-59 et le tripeptide de résidus 60-62.
- Dérivées de l’α-lactalbumine : le tripeptide de résidus 51-53.
Ces peptides stimulent l’activité phagocytaire des macrophages humains et stimulent l’explosion oxydante que réalisent les leucocytes polymorphonucléaires humains quand ils luttent contre des bactéries.
Effet antioxydant
Les nouveau-nés, et tout particulièrement les prématurés, sont vulnérables au stress oxydant. Par ailleurs, il existe une plus grande susceptibilité au stress par oxygène dans des maladies associées à la prématurité. C’est par exemple le cas de l’entérocolite nécrosante, la maladie pulmonaire chronique et la rétinopathie du prématuré.
Le lait humain contient beaucoup d’antioxydants enzymatiques et non enzymatiques, comme la superoxyde dismutase, la glutathion peroxydase, les vitamines E et A et le bêta-carotène. En outre, les peptides découlant de la digestion de protéines du lait, par l’enzyme pepsine, possèdent une forte activité antioxydante :
- À partir de la caséine β : le peptide de 7 résidus 154-160 et le peptide de 3 résidus de 169-173.
- À partir de la caséine κ : le peptide de 6 résidus de 31-36 et le peptide de 6 résidus de 53-58.
Le mécanisme antioxydant proposé de ces peptides se fait principalement à travers l’extinction des radicaux libres, par les structures des acides aminés des résidus tryptophanes et tyrosines.
Peptides opioïdes
Les mères qui allaitent voient, au quotidien, leur bébé se tranquilliser après avoir reçu du lait. Cet effet s’attribue principalement à l’abondance de tryptophane, un précurseur de la sérotonine, dans les protéines du lait.
Cependant, les peptides opioïdes dérivés des protéines du lait jouent aussi un rôle dans les schémas de sommeil. Il est également probable que ces peptides soient d’une importance considérable dans le développement et la fonction du tractus gastro-intestinal chez les bébés.
Les peptides opioïdes agissent en activant ou inhibant les récepteurs opioïdes dans le système nerveux central et dans les tissus périphériques. Ceci inclut le tractus gastro-intestinal ou le système nerveux entérique.
Jusqu’à maintenant, on a étudié en détail les peptides opioïdes dérivés de la caséine β et l’α-lactalbumine, désignés comme β-casomorphines et α-lactorphine.
L’activité opioïdergique contrôle la fonction gastro-intestinale, c’est-à-dire la motilité digestive, le transport d’électrolytes et la sécrétion de fluides. Elle régule aussi le développement gastro-intestinal, par exemple, en facilitant la production et la sécrétion de mucine.
En outre, ces opioïdes ont des effets antalgiques et aident aussi pour l’endormissement et l’adaptation au stress.
Peptides antimicrobiens
Un nombre croissant de peptides bioactifs avec une large activité antimicrobienne, dérivés de la lactoferrine, ont été désignés en tant qu’immunomodulateurs.
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